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黄京飞, 刘次全. 1997: 从氨基酸残基的静态可及性探讨组蛋白的分子进化. 动物学研究, 18(4): 429-435.
引用本文: 黄京飞, 刘次全. 1997: 从氨基酸残基的静态可及性探讨组蛋白的分子进化. 动物学研究, 18(4): 429-435.
HUANG Jing-fei, LIU Ci-quan. 1997. An Exploration of Histone Molecular Evolution From The Static Accessibility of Amino Acid Residues. Zoological Research, 18(4): 429-435.
Citation: HUANG Jing-fei, LIU Ci-quan. 1997. An Exploration of Histone Molecular Evolution From The Static Accessibility of Amino Acid Residues. Zoological Research, 18(4): 429-435.

从氨基酸残基的静态可及性探讨组蛋白的分子进化

An Exploration of Histone Molecular Evolution From The Static Accessibility of Amino Acid Residues

  • 摘要: 本文以蛋白质氨基酸残基的静态可及性为指标,分别探讨了H2A、H2B、H3、H4这4种组蛋白分子的进化关系,并获得了H2A、H2B和H3各自相应的分子系统树。该研究从分子进化的角度表明,在构成核小体的这4种组蛋白分子中,组蛋白H4的保守性最大。作者推测,与其他几种组蛋白相比,在维持染色体的结构、功能以及在染色体的起源上,组蛋白H4可能具有最为重要的意义和作用。

     

    Abstract: This paper investigated and discussed the evolutionary relations of four histone molecules,H2A,H2B,H3 and H4 with the static accessibilities of protein amino acid residues as an index.The phylogenetic trees of H2A,H2B and H3 have been obtained.The results indicated that protein three-dimensional structure is more reliable as studing protein molecular evolution;in addition,H4 is the most conservative protein in the four histone molecules composing nucleosome.The authors speculate upon that histone H4,as compared with other histones,perhaps has the most important significance both in keeping chromosomal structure and function and in the origin of chromosome.

     

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